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Blick in atomare Struktur Was die Virusvarianten erfolgreich macht

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P.1 macht es den Antikörpern schwerer, aber vermutlich nicht schwer genug.

(Foto: picture alliance / Zoonar)

Mutationen könnten es dem Coronavirus ermöglichen, einem Teil der natürlich oder durch Impfung erzeugten Immunantwort zu entgehen. Eine neue Studie zeigt, wie diese Escape-Mutationen funktionieren.

Noch immer ist nicht ganz klar, welche der bereits existierenden Mutationen des Coronavirus besonders gefährlich werden könnten und warum. Vor allem in Bezug darauf, ob die Mutationen von der Immunantwort der bisher entwickelten Impfstoffe erfasst werden, werden dringend neue Erkenntnisse erwartet. Auf der Suche nach Antworten sind Forscher nun mit hochauflösenden Werkzeugen bis in die atomare Struktur des mutierten Virus vorgedrungen und dabei den jeweiligen "Erfolgsgeheimnissen" der Mutationen auf die Spur gekommen.

In ihrer im Forschungsmagazin "Science" veröffentlichten Studie konzentrierten sich die Forscher um Ian Wilson vom Scripps Research Institute in La Jolla/Kalifornien auf drei Mutationen im Sars-CoV-2-Spike-Protein: K417N, E484K und N501Y. Allein oder in Kombination finden sich diese Mutationen in den meisten wichtigen Sars-CoV-2-Varianten. Alle Mutationen befinden sich an der Sars-CoV-2-Rezeptorbindungsstelle, an der das Virus an Wirtszellen bindet.

So konnten die Forscher sehen, wie sich die Mutationen auf Stellen auswirken, an denen Antikörper das Virus andernfalls binden und neutralisieren würden. So erklärt sich nach Ansicht der Wissenschaftler unter anderem, wie die Variante B.1.1.7 in westlichen Ländern den Wildtyp D614G verdrängen konnte. Die im Dezember erstmals in der Region Kent in England nachgewiesene Mutation verdankt ihren Erfolg den Studienergebnissen zufolge der stärkeren Bindung am ACE2-Rezeptor. Frühere Untersuchungen hatten bereits eine erhöhte Ansteckung gezeigt. Die stärkere Bindung erleichtert dem Virus vermutlich den Eintritt in die Zellen. Nach Ansicht von Experten lässt sich so auch die schnellere Vermehrung des Virus bei den Mutationen erklären.

Mutation nicht umfassend

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B.1.351, auch bekannt als südafrikanische Variante, und P.1 (brasilianische Variante) mit den Mutationen E484K und K417N entziehen sich hingegen eher dem Zugriff der Antikörper. Die Forscher testeten repräsentative Antikörper aus den Hauptklassen, die auf den allgemeinen Bereich in und um die Rezeptorbindungsstelle abzielen. Sie fanden dabei heraus, dass viele dieser Antikörper ihre Fähigkeit verlieren, das Virus effektiv zu binden und zu neutralisieren, wenn die Mutationen vorhanden sind. Beide Viren verfügen zusätzlich über die Mutation N501Y, was die Bindung gegenüber dem Wildtyp verstärkt.

In gewisser Hinsicht können die Forscher aber für die Mutationen Entwarnung geben. Laut einer Mitteilung des Scripps Research Institute konnte gezeigt werden, dass die drei wichtigsten viralen Mutationen andere gefährdete Stellen des Virus außerhalb der Rezeptorbindungsstelle nicht verändern. So blieben virusneutralisierende Antikörper, die auf zwei andere Bereiche außerhalb der Rezeptorbindungsstelle abzielen, von den drei untersuchten Mutationen weitgehend unberührt. Nach Ansicht der Wissenschaftler geben ihre Ergebnisse Hinweise für zukünftige Impfstoffe oder Therapien, die einen breiteren Schutz gegen Varianten bieten könnten.

Quelle: ntv.de, sba

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