Neuartige Maßarbeit im Nanokosmos: Ein Team Münchner Forscher hat gezielt die Form eines grünlich leuchtenden Proteins verzerrt. Daraufhin strahlte dieses – ganz nach Wunsch – heller oder dunkler.

Die Resultate sind im Journal „Nature Structural & Molecular Biology“ nachzulesen. Das Experiment gelang, indem die Gruppe ein winziges Antikörper-Molekül an das Protein andockte. Die so erreichten Änderungen bewegen sich im Bereich nur weniger Atom-Abstände. Gemäß der Statuten des Journals erklärt die Gruppe finanzielle Interessen an ihrer Arbeit.

Proteine sind die Bausteine allen Lebens. Sie entstehen, wenn sich eine Kette aus Aminosäuren verknäuelt. Dabei entsteht jene dreidimensionale Form des Proteins, die für seine Funktion zuständig ist. In der Zelle kooperieren tausende Proteine, dabei spielt ihre Form jeweils eine bedeutende Rolle. Im Falle des vor einigen Jahren mit dem Nobelpreis für Medizin „geehrten“ grünlich leuchtenden Proteins (GFP, green fluorescent protein) fängt ein Bereich in seinem Inneren Lichtenergie ein, strahlt sie zurück und erscheint grünlich.

Angelagertes Antikörper-Bruchstück

Ein im Reagenzglas ans GFP angelagertes Antikörper-Bruchstück sorgte bei den Tests der Münchner Forscher für eine feine Verzerrung dieses Farbzentrums – und damit für schwächeres Licht. Das funktionierte auch andersherum: Ein anderer gebundener Antikörper sorgte für eine die Strahlung verstärkende dreidimensionale Änderung im GFP.

An der Arbeit beteiligt sind allein fünf verschiedene Münchner Institute, hinzu kommt das Unternehmen ChromoTek aus dem nahen Planegg- Martinsried. Es befasst sich intensiv mit der GFP-Technik und hat ein vitales wirtschaftliches Interesse an diesem wichtigen Werkzeug der Biotechnologie.